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【复习笔记】华工考研《830生物化学》知识点笔记之酶（二）！码住！奶奶在我爱一次,600084股吧,配资行业查询,

第六章 酶（二）

5、影响酶反应速率的因素

温度、pH等对酶反应影响

（一）酶反应最适温度：使酶促反应速度达最大值的温度，一般为钟罩形曲线。

（二）最适pH：在此pH下酶促反应有最大速率。为钟罩形曲线。

一般酶最适pH在5~8之间，动物6.5~8.0，植物及微生物4.5~6.5。

（三）激活剂：凡是能提高酶活性的物质都称为激活剂，大部分是无机离子或简单有机化合物。不同的酶可有不同激活剂。

6、酶的抑制（三种）

（一）抑制作用的类型：

不可逆抑制作用：

抑制剂与酶必需基团以共价键结合而引起酶活力丧失，不能用透析、超过滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活，酶被化学修饰。

可逆抑制作用：

抑制剂与酶以非共价键结合而使酶活力降低或丧失，能用物理方法除去抑制剂而使酶复活。

（二）可逆抑制又分为三种类型

竞争性抑制：抑制剂（I）和底物（S）竞争酶的结合部位，从而影响了底物与酶的正常结合。

抑制剂结构大多与底物类似，许多底物过渡态类似物为抑制剂。抑制剂与酶活性部位结合形成EI复合物，抑制酶与底物的结合。竞争性抑制可以通过增加底物浓度而解除，如丙二酸或戊二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制。

非竞争性抑制：底物和抑制剂同时和酶结合，两者无竞争作用。I与S结构无共同之处，酶活性降低或被抑制，不能用增加底物浓度来解除抑制，如Leu是精氨酸酶非竞争性抑制剂。

反竞争性抑制：酶只有与底物结合后才能与抑制剂结合。常见于多底物反应中，如肼类化合物抑制胃蛋白酶。

（三）可逆抑制作用和不可逆抑制作用动力学鉴别

加入一定量抑制剂，以v与酶浓度[E]作图。

加不可逆抑制剂使直线原点右移，斜率不变，加入酶使浓度大于不可逆抑制剂，才表现酶活力；加可逆抑制剂，直线原点不动，斜率变小。

（四）可逆抑制作用动力学

【1】竞争性抑制：1 /v ~ 1 /[S]，Vmax不变，Km变大。

纵轴截距：1 /Vmax不变，Vmax不变，底物浓度足够高，可克服抑制作用；横轴截距：1 /Km变小，Km变大；斜率：Km / Vmax变大。

【2】非竞争性抑制：1 /v ~ 1 /[S]，Vmax变小，Km不变。

纵轴截距：1 /Vmax变大，Vmax变小；横轴截距：-1 /Km不变，Km不变；斜率：Km / Vmax变大。

【3】反竞争性抑制：1 /v ~ 1 /[S]，Km，Vmax都变小。

7、酶的作用原理

（1）酶活性部位：

酶的特殊催化能力只局限在大分子的一定区域，活性部位又称活性中心。

酶分子中与酶活力直接相关的区域称为活性中心，分为：

结合部位：负责与底物结合，决定酶的专一性。

催化部位：负责催化底物键的断裂或形成，决定酶的催化能力。

对需要辅酶的酶，辅酶分子或辅酶分子某一部分结构往往是酶活性部位组成部分。

（2）酶活性部位特点：

【1】活性部位只占酶分子中相当小的部分，通常1~2%。如溶菌酶一共129个氨基酸残基，活性部位为Asp52和Glu35；胰凝乳蛋白酶241个残基，活性部位为His57，Asp102，Ser 195。

【2】活性部位为三维实体。活性部位氨基酸残基在一级结构上可能相距甚远，甚至不在一条肽链上，但在空间结构上相互靠近。因此空间结构破坏酶即失活。活性中心以外部分可为酶活性中心提供三维结构。

【3】酶与底物的结构互补是指在酶和底物结合过程中，相互构象发生一定变化后才互补。

【4】活性部位位于酶分子表面的一个裂缝内。裂缝中为一个疏水微环境，也含有某些极性氨基酸残基有利于催化，底物在此裂缝内有效浓度很高。

【5】酶与底物结合形成ES复合物主要靠次级键：氢键、盐键、范德华力和疏水相互作用。

【6】酶活性部位具有柔性和可运动性。

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